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Por Mayara Lopes CardosoA união estabelecida entre dois aminoácidos adjacentes numa molécula recebe o nome de ligação peptídica. Esse tipo de ligação ocorre sempre por meio da reação entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila do outro.
No momento em que a proteína está sendo sintetizada e as ligações peptídicas estão se formando, o radical carboxila perde um grupamento –OH (hidroxila), deixando uma ligação livre. Simultaneamente, o radical amina de outro aminoácido perde um átomo de hidrogênio (–H ), ficando, também, com uma ligação livre. Já que existem duas ligações livres, os aminoácidos tendem a se juntar: o OH do grupo carboxila de um aminoácido se liga ao H da amina do vizinho, produzindo uma molécula de água.
No entanto, essa molécula de água produzida não estabelece propriamente a ligação peptídica, uma vez que ela é eliminada, sendo assim, a união entre dois aminoácidos consiste numa reação de condensação (ou síntese por desidratação). A ligação peptídica efetivamente ocorre entre o carbono (C) de um aminoácido e o nitrogênio (N) do aminoácido vizinho, classificada como ligação covalente (C-N).

As moléculas que se formam a partir da ligação de aminoácidos são conhecidas como peptídeos. Logo, dois aminoácidos compõem um dipeptídeo, três formam um tripeptídeo, quatro produzem um tetrapeptídeo e assim sucessivamente. Para simplificar esses nomes podem ser usados os termos oligopepídeos para designar moléculas formadas por aminoácidos (do grego oligo, pouco) e polipeptídios, para denominar moléculas compostas por muitos aminoácidos (do grego poli, muitos). Uma proteína, portanto, pertence à categoria dos polipeptídios, já que são constituídas por um número expressivo de aminoácidos.
Uma ligação peptídica é capaz de impedir que a molécula se enrole, o que faz com que as moléculas resultantes apresentem uma estrutura planar. Para romper uma ligação peptídica, é necessário ocorrer uma hidrólise (quebra pela água). Ao adicionar uma molécula