como os enzinas funcionam
Possuem um sítio ativo, como fendas, onde a cadeia lateral dos aminoácidos irá formar uma superfície complementar ao sítio ativio;
Fornecem uma rota alternativa, onde a energia é favorável à maioria das moléculas do substrato.
Toda reação química possui uma “barreira” de energia, separando o Substrato (S) do Produto (P);
- Essa “barreira” é a Energia de ativação diferença entre a energia do S e o aumento da energia de ES, durante a formação do produto;
Devido a grande energia de ativação, as velocidades das reações que não são catalisadas são freqüentemente lentas;
Na ausência do catalisador, somente uma pequena parte das moléculas possuem energia suficiente para atingir o estado de transição entre S e P;
A velocidade é determinada pelo número de moléculas energizadas, por isso:
Menor Energia Livre de Ativação, mais moléculas tem a energia suficiente para superar o estado de transição, assim mais rápida é a velocidade da reação
Cinética enzimática
O estudo da cinética de reações enzimáticas apresenta os seguintes objetivos:
Medir a velocidade das transformações;
Estudar a influencia de condições de trabalho ([S], [E], T,pH) naquelas velocidades;
Correlacionar modelos matemáticos as velocidades de transformações
Colaborar na otimização do processo;
Estabelecer critérios para controle de processos;
Projetar reatores adequados
A concentração de substrato afeta a velocidade da reação
Onde:
E + S ES passo rápido
ES E + P passo lento e limitante da velocidade da reação
A enzima em uma reação pode ser encontrada de duas formas:
E, enzimas livres e ES, enzimas complexadas com o substrato.
Pequenas [S]: a medida que a concentração de S aumenta a reação se deslocará para a formação de ES;
Vmax: quando praticamente todas as enzimas estão na forma de ES