cabeças

1. Objetivo
Evidenciar a atividade enzimática como catalisador biológico, sua necessidade de manter um meio ideal para a realização da catálise e de que maneira alguns fatores podem interferir nesta catálise levando a desnaturação como consequente perda da atividade. Mostrar a solubilidade de proteínas globulares e fatores que podem interferir com esta propriedade
2. Introdução
A Amilase, como todas as outras enzimas, funciona como um catalisador, ou seja, não é alterada pela reação, mas a torna mais fácil, reduzindo a quantidade de energia necessária para que ocorra. A Amilase digere os amidos catalisando a hidrólise, que é a quebra feita pela adição de uma molécula de água. Desta maneira, o amido mais a água se torna em maltose (que é o equivalente a duas moléculas de glicose unidas). Outras enzimas então fracionam a maltose em glicose, que é absorvida pelas paredes do intestino delgado, e depois de ser levada para o fígado é usada como energia.
A α-Amilase acelera e facilita a digestão do amido, das gorduras e proteínas. Desta forma, pode aumentar a utilização dos alimentos pelo corpo, e ser usada no tratamento da deficiência de secreção do suco pancreático e nas inflamações crônicas do pâncreas, entre outros benefícios.
3.1 Materiais e reagentes utilizados α-amilase 0,1% amido 1% lugol solução tampão fosfato 1,0 mol.L-1 pH 7 solução tampão tris 1,0 mol.L-1 pH 12 acido clorídrico 1,0 mol.L-1 pH 2 cronometro pipeta becker bico de bunsen erlemeyer banho-maria tubos de ensaio

3. Procedimentos
3.1 Atividade enzimática
Enumere oito tubos de ensaio de 0 a 7; adicione 50,0 mL de amido 1% a um erlenmeyer de 125,0 mL e leve-o ao banho-maria a 37 °C. Após cinco minutos acrescente ao frasco 1,0 mL da solução de amilase a 0,1%. Imediatamente homogeneíze; anote o tempo e retire uma amostra de 3,0 mL (tempo zero) e adicione duas gotas de lugol. Não retire o sistema do banho. De três em três minutos, retire amostras de 3,0 mL do erlenmeyer,