Bioquimica
Assim, na presença de uma enzima catalisadora, a velocidade da reação é mais rápida e a energia utilizada é menor. Por esse motivo as enzimas praticamente regem todo o funcionamento celular interno, favorecendo o metabolismo anabólico (construção) e catabólico (degradação), bem como externo, através de sinalizadores catalíticos estimulantes ou inibitórios atuantes em outras células (hormônios, por exemplo).
Existem no organismo diferentes tipos enzimáticos, reguladores das diversas vias metabólicas, estendendo-se por todo o corpo humano, no entanto em pequenas quantidades.
A grande especificidade de uma enzima é determinada pelo tamanho e forma tridimensional, formando regiões de afinidade com os reagentes (substratos). A essa complementaridade, denominamos combinação chave-fechadura.
Alguns fatores influenciam na atividade catalítica das enzimas, tais como: concentração enzimática, concentração do substrato, Potencial Hidrogeniônico (pH) e temperatura.
Levando-se em conta a concentração das moléculas de enzimas, quanto maior o seu teor, maior será a velocidade da reação, seguindo proporcionalmente a quantidade suficiente de substratos para reagir com as enzimas. Conforme a demanda no consumo de reagentes vai ocorrendo, a velocidade da reação decai gradativamente.
Quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade tende a um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no sistema. A partir desse ponto nenhuma influência terá o substrato sobre a velocidade, pois todas as enzimas já se encontraram ocupadas.
Cada enzima também possui um pH ótimo para desempenhar suas funções, seja no estômago, no caso das pepsinas em pH ácido (por volta de 2-muito baixo), ou em