bioquimica

41 – É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína, é a conformação tridimensional que a cadeia polipeptídica adquire. Tipos de estruturas secundárias: Alfa-hélice, em que consistem em estruturas cilindricas estabilizadas por pontes de hidrogénio entre aminoácidos, sus cadeias laterais dos aminoácidos encontram-se viradas para fora, fita beta, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogénio, resultando em uma estrutura achatada e rígida e laços, que são secções da sequência que se ligam aos outros dois tipos de estrutura secundária.
43 – Os aminoácidos hidrofóbicos localizam-se internamente e os hidrofílicos externamente, sendo assim, leu, Val e gli provavelmente estão localizados internamente e asp, ser, glu, lis e asn externamente.
45 – Não, o padrão de enovelamento não é sempre o mesmo podem ter diversos tipos de estrutura terciária em uma mesma molécula.
3a)

b) A interação eletrostática que ocorre entre os grupos amino protonados e os ânions carboxilato da alanina fornece uma interação eletrostática favorável a ionização do grupo carboxila, tal interação diminui à medida que o comprimento da poli-Ala aumenta, resultando no aumento de pK1
c) Devido a destruição das interações eletrostáticas favoráveis pela ionização do grupo amino protonado, ocorre o aumento da distância entre os grupos carregados, com isso a remoção do próton do grupo amino na poli-Ala é facilitado, com isso, pK2 é menor.

II- Proteínas
1- Quanto a função biológica as proteínas podem ser classificadas como: Enzimas, proteínas transportadoras, proteínas nutritivas e de reserva, proteínas contráteis ou de movimento, proteínas estruturais, proteínas de defesa, e proteínas reguladoras.
3 – Ligação peptídica é quando duas moléculas de aminoácidos são unida covalentemente por meio de uma ligação amida substituída. 5- Grupo prostético é um grupo não-protéico de proteínas conjugadas.