aquaporina

As aquaporinas fazem parte do grupo de proteínas de membrana, correspondendo às funções vitais de uma membrana biológica, a permeabilidade seletiva. As proteínas de transporte permitiram ao longo da evolução o aumento da eficiência dos sistemas catalíticos pela crescente compartimentalização e especialização dos mecanismo de seletividade, mas acima de tudo permitiram a superação das relações com o meio. Os transportadores de água permitiram ao longo de bilhões de anos a sobrevivência celular contra gradientes osmóticos e mais recentemente consolidou sistemas fechados o suficiente para a sobrevivência fora de meio líquido.
Como proteína, a aquaporina faz parte de uma família com mais de 11 representantes essenciais para as funções biológicas dos seres vivos. Dessas entretanto conhece-se bem a estrutura e funcionalidade apenas em modelo de E. coli, que possui uma distância evolutiva bastante grande em relação aos mecanismos de aproveitamento de líquido em relação aos humanos. Sua ação é muito específica para o tipo de célula ao qual de adere, que define em escala macroscópica o tecido no qual está inserida e o volume de água que transporta por unidade de tempo.
Para a espécie humana tem-se documentados seis tipos de carregadores de água. A aquaporina-0 é a maior proteína intrínseca às células da fibra da lente do olho. A aquaporina 1 está presente nas células vermelhas do sangue, o plexo coróide, no túbulo proximal, bem como em muitos outros locais; a aquaporina 2 forma o canal de água da célula principal do duto de recolhimento cortical e medular, e está localizada em vesículas citoplasmáticas; as aquaporinas 3, 4 e 5 estão localizados em vários tecidos. AQP3 e AQP4 podem estar na membrana basolateral da célula cortical e medular renal principal, assim como no tracto gastrointestinal (AQP3) e o cérebro (AQP4); enquanto AQP5 tem se mostrado bastante comum nas glândulas salivares.