anticorpos

CURSO: Farmácia
DISCIPLINA: Microbiologia e Imunologia Clínica
PROFESSORES: Guilherme Dias Patto
Silvia Maria Rodrigues Querido

ANTICORPOS
Anticorpo é uma globulina sintetizada por linfócitos B e principalmente por plasmócitos, após estímulo de um imunógeno, e que possui a propriedade de interagir com este de maneira específica.
ESTRUTURA BÁSICA DA MOLÉCULA DE ANTICORPO
As moléculas de anticorpos são constituídas basicamente de duas subunidades protéicas chamadas de cadeias leves (L) e duas subunidades designadas cadeias pesadas (H, do inglês heavy).
As 5 classes (ou isótipos) diferem entre si na estrutura (seqüência primária de aminoácidos) das cadeias pesadas, sendo as cadeias leves, iguais para todas as classes de imunoglobulinas.
A molécula de anticorpos de todas as classes é representada por um modelo básico constituído de duas cadeias polipeptídicas leves de PM aproximado de 23 KDa e duas cadeias pesadas com PM variáveis entre 50 e 75 KDa, dependendo da classe a que pertence o anticorpo.

Sítio combinatório Sítio combinatório Cadeia Leve

Cadeia Pesada

Figura 1: Representação esquemática das cadeias leves e pesadas e dos sítios combinatórios da molécula de anticorpo.

Sítios de ligação ao Ag
Região variável da Cadeia H

Região variável da
Cadeia L
Pontes
dissulfídicas
Região constante da
Cadeia L

Cadeia H

Região constante da
Cadeia H

Figura 2: Representação esquemática das regiões variáveis e constantes das cadeias leves e pesadas da molécula de anticorpo.

Regiões de Hipervariabilidade: cerca de 10 aminoácidos de comprimento, regiões de intensa variabilidade tanto de cadeia leve como de cadeia pesada – na interação antígeno­anticorpo entram em contato e se ligam a certas porções do determinante antigênico.
Região da Dobradiça: Existe em certas