Anticorpos

ANTICORPOS

A ESTRUTURA BÁSICA É UMA UNIDADE DE QUATRO PEPTÍDEOS
A molécula de anticorpo é composta por duas cadeias pesadas idênticas e duas cadeias leves, também idênticas, mantidas unidas por pontes dissulfeto entre elas. Tais cadeias podem ser separadas por redução das pontes dissulfeto e por acidificação. No tipo mais abundante de anticorpo, a imunoglobulina G, a região exposta da dobradiça deve sua estrutura aumentada ao seu elevado conteúdo de prolina, o que a torna vulnerável ao ataque proteolítico.
Assim sendo, esta molécula, quando clivada pela papaína, origina dois fragmentos Fab indênticos, cada um com um único sítio de ligação ao antígeno, e um terceiro fragmento, Fc, o qual não possui capacidade de ligação ao antígeno. A pepsina ataca diferente um ponto diferente da cadeia e separa a porção Fc do restante da molécula, restando um grande fragmento 5S, o qual é chamado de F(ab’)2 pois ainda é bivalente com relação à ligação ao antí geno assim como o anticorpo original.

AS SEQÜÊNCIAS DE AMINOÁCIDOS RELEVAREM VARIAÇÕES NA ESTRUTURA DA IMUNOGLOBULINA
Por boas razões, a população de anticorpos de cada indivíduo é incrivelmente heterogênea. Por isso, acreditou-se que a determinação da seqüência de aminoácidos fosse completamente inútil, até que se provou ser possível a obtenção do produto homogêneo de um único clone de células. A oportunidade para isto veio, primeiramente, do estudo de proteínas de mieloma.
Na doença humana conhecida como mieloma múltiplo, uma célula produtora de um determinado tipo individual de imunoglobulina se divide diversas vezes de forma descontrolada, como o fazem as células tumorais, sem levar em consideração as necessidades globais do hospedeiro. O paciente possui um número enorme de células idênticas derivadas, como clones, de uma célula original, e todas elas sintetizam a mesma imunoglobulina — a proteína de mielina ou proteína M — a qual está presente no soro, muitas vezes em concentrações bastante elevadas. Por meio