Aminoacidos

R= Cadeia lateral/ C= Carbono (Alfa) ou a/ H= alfa

Um átomo de carbono com quatro substituintes diferentes é chamado de quiral. Com exceção da glicina, em que R é um átomo de Hidrogênio e também é a glicina é o menor aminoácido. Essa orientação tetraédrica dos quatros diferentes grupos ao redor do átomo de carbono a confere atividade óptico (moléculas com mesma formula química, mas diferentes na formulas estruturais espaciais). Em ph 7.0, todo tem a configuração de aminoácido.

Ligações peptídicas envolvem a remoção de 1mol de água entre o grupo a-amino de um aminoácido e o grupo a-carboxilico de um segundo aminoácido

Há esquerda N terminal ou amina terminal – há direita C terminal ou carboxi terminal 5’- 3’

Dipeptideos- 2 aminoácidos unidos por uma ligação

Tripeptideo – 3 aminoácidos unidos por duas ligações

Oligopeptideos / Polipeptídios / Proteínas

Funções: estruturais, hormonais, e catalíticas essenciais a vida.

Cem aminoácidos se ligando através de ligações covalentes peptídicas formam uma Proteína.

PROTEINAS

A menor subunidade das proteínas é os aminoácidos, um polipeptídio forma uma proteína.

Instrumentos moleculares da informação genética.

Macromoléculas biológicas mais abundantes

Presentes em todas as células e todas as partes das células

Milhares de tipos diferentes- pequenos peptídeos a proteínas enormes

Diversidade de função biológica

Funções

Enzimas- Mais variadas e especializadas catalisadas. Catalisadoras das reações celulares

Proteínas- Transportadoras- ligam e carregam moléculas ou íons de um órgão ao outro. Ex. Hemoglobina dos eritrócitos- transporta oxigênio Lipoproteínas- carregam lipídios do fígado a outros órgãos

Proteínas Nutrientes e de Estocagem – presentes nas sementes de plantas requeridas para crescimento e geminação. Ex trigo, milho e arroz

Proteína Contrate ou Moveis – habilitam células e organismo de se contrair, mudar de forma ou de se mover. Ex miosina e actina –