Técnicas de derivação

No 8, dez/96, p. 1-4

RECOMENDAÇÕES SOBRE A UTILIZAÇÃO DA TÉCNICA DE DERIVAÇÃO
PARA AUMENTO DE RESOLUÇÃO EM ESPECTROS DE FTIR DE
PROTEÍNAS
Rubens Bernardes Filho1
Lucimara Aparecida Forato2
Luiz Alberto Colnago3
Um dos principais objetivos da determinação das estruturas tridimensionais de proteínas é fornecer subsídios para a compreensão dos processos biológicos, como os mecanismos de reações enzimáticas, da ação de anticorpos, transporte de oxigênio e transporte através de membranas, dentre outros. Além da importância científica, a determinação da estrutura das proteínas tem grande interesse econômico, pois é uma das mais importantes informações usadas no planejamento de drogas e vacinas.
Conhecendo-se as estruturas das proteínas envolvidas num processo de infecção viral, é possível projetar drogas para seu controle com grande precisão, como nos inibidores de protease.
Neste contexto, a técnica de espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier (FTIR) tem sido bastante usada para quantificação de estruturas secundárias de proteínas, por ser rápida e simples, além de ser bastante difundida, pois o aparelho é encontrado e utilizado na maioria dos laboratórios das universidades e centros de pesquisa do Brasil. Outra vantagem é que pode ser usada tanto para amostras em solução como em estado sólido (Forato, 1996). Um dos problemas da FTIR reside no fato de que a análise das estruturas secundárias de proteínas (ESP) é baseada na banda de amida I (1600 a 1700 cm-1), que é uma banda larga formada pela sobreposição de vários picos. Esse fato dificulta a identificação e quantificação dos mesmos dentro da banda.
A resolução e quantificação desses componentes têm sido motivo de controvérsias. Por esse motivo avaliou-se, neste trabalho, a capacidade de quantificação da segunda derivada com o uso de espectros simulados, que possibilitam o controle sobre todos os parâmetros usados. Para espectros reais isso não é possível
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