Ressoanacia magnetica

RESSONÂNCIA MAGNÉTICA
NUCLEAR: Gradus Primus*
PESQUISA
Cláudia Jorge do Nascimento
Professora do Instituto de Química - UnB

Carlos Bloch Jr.

Professor do Instituto de Química - UnB Pesquisador da EMBRAPA Recursos Genéticos e Bioctenologia [e-mail]

* Primeiros passos
INTRODUÇÃO Por quase meio século, a determinação de estrutura tridimensional (3D) de proteínas vem sendo feita por métodos de cristalografia e difração de raio-X; é inquestionável a importância e a contribuição que aplicações dessa técnica têm proporcionado à Bioquímica. Entretanto, há mais ou menos vinte anos, a Ressonância Magnética Nuclear (RMN), que já ocupava um local de destaque nos estudos estruturais de pequenas moléculas, começou a ser utilizada na determinação da estrutura tridimensional de peptídeos e proteínas em solução, independentemente de dados cristalográficos. Para que isso fosse possível, sensíveis avanços na instrumentação e na metodologia dessa técnica tiveram que ocorrer, incluindo-se, entre os mais importantes, o uso de campos magnéticos homogêneos de alta intensidade, novas técnicas de pulso e a introdução de métodos computacionais mais avançados para a produção e a interpretação dos dados de RMN de macromoléculas. Atualmente, mais de duas mil estruturas 3D de proteínas determinadas por RMN têm suas coordenadas atômicas depositadas no Brookhaven Protein Data Bank (http:// www.rcsb.org/pdb/) e esse número vem crescendo rapidamente. Verificaram-se também significativos progressos na determinação estrutural de outros biopolímeros por RMN, como é o caso dos ácidos nucléicos e dos oligossacarídeos, antes obtidos
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Figura 1: A Radiação Eletromagnética apenas por difração de raio-X. Com a chegada da era pós-genômica, nunca se exigiu tanto dos métodos para obtenção de estruturas 3D de biomoléculas. Tradicionalmente, esse trabalho tem sido efetuado com características quase “artesanais” devido à alta complexidade da tarefa, ao tempo necessário para a