hemoglobina

Função da hemoglobina.
A principal função da hemoglobina é transportar oxigenio dos pulmões para os tecidos, mas também transporta gás carbonico dos tecidos para os pulmões e rins. Esse transporte se dá, através de interações entre a Hb e o oxigênio.
Uma proteína que ligasse O2 com alta afinidade, ligaria com eficiência nos pulmões, mas não o liberaria muito nos tecidos. Se a proteína ligasse O2 com baixa afinidade para libera-lo nos tecidos, não seria capaz de captar O2 nos pulmões.
A hb resolve esse problema passando por uma transição de baixa afinidade (T) para um estado de alta afinidade ( R) à medida que aumenta o numero de moléculas de O2 ligadas.
As hb sofrem mudanças na sua conformação, o que altera a sua afinidade com o oxigênio.
A hb é uma proteína alostérica, isso quer dizer que a ligação do oxigenio a um sitio influencia as propriedades de ligação de outro sitio da mesma proteína, ou seja, adquirem outras conformações induzidas pelo ligante, no caso o O2.
Essas conformações são os estado R (alta afinidade) e estado T (baixa afinidade).
A hb também transporta H e CO2 dos tecidos para os pulmões e rins. A ligação de H e CO2 à Hb é inversamente proporcional à ligação do O2. Esse efeito é conhecido como o Efeito Bohr.
Quando ph está baixo e a concentração de CO2 está aumentada, a ligação de H e CO2 diminui a afinidade da hemoglobina com o oxigênio , liberando mais O2 para os tecidos.
Entretanto, nos capilares do pulmão, com a excreção de CO2 e consequente aumento do pH,a afinidade da hb cm o O2 aumenta e liga mais O2 para ser transportado para os tecidos.
Assim, quando a concentração de O2 é alta (pulmões), a hb liga O2 e libera prótons h+. Quando a concentração de O2 é baixa (tecido), o H+ é ligado e o O2 é liberado.
O 2,3-bpg diminuiu a afinidade da Hb cm O2. Por exemplo, em altitudes elevadas há uma diminuição de O2 liberado nos tecidos, porém depois de algumas horas a concentração de 2,3-bpg começa a aumentar, causando diminuição