enfermagem

ENZIMAS

Conceito
◦
◦
◦
◦

Proteínas com propriedade catalisadora
Diminuem a energia de ativação
Reação mais rápida
Aceleram de 100 a 1012 vezes a velocidade da reação

Tipos
◦ Isoenzimas: diferentes formas de uma enzima (variações de aminoácidos)
◦ Haloenzimas: enzima + cofator
◦ Apoenzimas: natureza protéica (sem cofator) ENZIMA NÃO É CONSUMIDA
E+S

ES

P+E

Enzimas plasma - específicas:
◦ Ativas no plasma
◦ Coagulação sanguínea e fibrinólise
◦ Ex.: trombina, fator XII, fator X
 Enzimas secretadas:
◦ Secretadas na forma inativa
◦ Ativação e atuação extracelular
◦ Ex.: lipase, amilase, tripsinogênio
 Enzimas celulares:
◦ Baixos teores séricos
◦ Tecidos lesados aumentam concentração
◦ Permite verificar a localização e a natureza das variações patológicas
◦ Ex.: transaminases, lactato desidrogenase




Atividade enzimática: quantidade de S que em uma reação enzimática particular é convertida em P por Unidade de tempo em condições determinadas.



U= Unidade internacional de atividade enzimática 1U= 1µmol/ min (quantidade de E que converte 1µmol de S por minuto em condições padronizadas)





Especificidade e Centro ativo
◦ Centro ativo é o local em que a enzima se liga ao substrato ele é quem fornece uma especificidade a enzima.
◦ As enzimas atuam sobre um único substrato
(especificidade absoluta) ou sobre um grupo de substratos (especificidade relativa)



Algumas enzimas possuem centros alostéricos onde os efetores atuam na conformação espacial do centro ativo.



Efeito alostérico positivo: se liga a enzima, deixando a conformação perfeita para o substrato. Efeito alostérico negativo: muda a conformação da enzima, não deixando o substrato se ligar e conseqüentemente não terá produto.





Cofatores: substâncias adicionais que ativam as enzimas.
◦ Orgânicos:
 Grupo alostérico: FAD (ligado covalentemente a enzima), vitamina B2
 Coenzima: NAD ou