Aula On Line 6 Enzimas

BIO10-329 Biofísica de Proteínas
Regente: Célia R. Carlini

Enzimas: como atuam ?
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catalisadores classificação especificidade e mecanismos de ação regulação enzimática inibidores e aplicações

Atenção ! Use o modo “apresentação de slides” para ativar as animações

Um pouco de História sobre enzimas:
1700:
Estudos da digestão de carnes por secreções do estômago .

1833:
Payen e Persoz: descobriram a conversão do amido em açúcar pela saliva .

1850:
Louis Pasteur concluiu que leveduras catalisam a conversão de açúcares em álcool.

1878:
Friedrich Wilhelm Kühne cunha o nome "enzima",
"en" = dentro e "zyme" = levedura.

1897:
Buchner descobriu que extratos de levadura podiam converter o açúcar em álcool, e que fermentos eram moléculas.

1926:
J.B.Sumner cristaliza a primeira proteína, urease, e demonstra que a atividade enzimática é uma característica de moléculas definidas.

Enzimas são proteínas que agem como catalizadores biológicos:

enzima

Composto B (produto)
Reação
catalisada pela enzima

Composto A (substrato)
Centro ativo ou sítio catalítico de uma enzima é a porção da molécula onde ocorre a atividade catalítica

Observe que não há consumo ou modificação permanente da enzima Teoria da catálise
Considere as reações:

A + B

v1

C

v-1

No equilíbrio da reação, as velocidades das reações se igualam:

v1 = v-1

- concentrações de todos os reagentes não se alteram mais
- pode se dizer que a reação terminou
Catalisador acelera as velocidades de ambos os lados da reação
- o ponto do equilíbrio é atingido mais rápido
- o ponto do equilíbrio não se altera, ou seja [reagentes] e de [produtos] no “final” da reação” são as mesmas da reação não catalisada
- termodinâmica da reação não se altera
Catalisador não é consumido na reação

pode atuar em [ ] baixas

Teoria da catálise

O gráfico mostra a variação de energia ao longo de uma reação.
Energia de ativação ou barreira energética: Energia

Estado de transição

Energia de ativação

Substrato (S)