Trabalho extra classe sobre Inibi o Enzim tica

Inibição Enzimática
As enzimas são moléculas polipeptídicas responsáveis pela catálise de reações do metabolismo de seres vivos. Elas atuam sobre moléculas específicas denominadas substratos enzimáticos, que são modificadas para dar origem aos produtos da reação. Porém, essa atividade das enzimas pode ser reduzida por diversos tipos de substâncias químicas, num processo que recebe o nome de inibição enzimática.
Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Reversíveis: diminuem a atividade enzimática por meio de interações reversíveis(ocorre ligação não covalente entre inibidor e enzima. Após a dissociação com o inibidor, a enzima retorna a sua atividade.) Irreversíveis: chamados de inativadores, ligam-se a enzima de maneira tão forte que bloqueiam permanentemente a atividade enzimática(envolve modificações químicas da molécula enzimática, levando a uma inativação definitiva.)

Inibidores Reversíveis:
-Competitivos;
moléculas estruturalmente semelhantes ao substrato e compete com o substrato normal pelo sítio ativo da enzima.
-Não Competitivos; inibidor liga-se diretamente ao complexo enzima-substrato, mas não à enzima livre. Tal inibidor não precisa se assemelhar ao substrato, mas provoca uma distorção do sítio ativo da enzima, fazendo com que a mesma seja cataliticamente inativa.
-Mistos;
tanto a enzima como o complexo enzima-substrato ligam o inibidor. O inibidor misto liga se a sítios da enzima envolvidos tanto na ligação do substrato como na catálise enzimática. Exemplos: íons metálicos Inibidores Irreversíveis:
Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da