RELATORIO BIOQUIMICA pronto

FACULDADE INTEGRADO DE CAMPO MOURÃO CURSO BIOMEDICINA

ISABELLA DOS SANTOS ROSSI
DANIELE MARIANO
KARINE DE ARAÚJO GIOVANETTI
SHARON IAVORSKI

RELATÓRIO

CAMPO MOURÃO
2015
ISABELLA DOS SANTOS ROSSI
DANIELE MARIANO
KARINE DE ARAÚJO GIOVANETTI
SHARON IAVORSKI

RELATÓRIO

Trabalho a ser apresentado à disciplina de Bioquímica, do curso de Biomedicina, da Faculdade Integrado de Campo Mourão, concernente à avaliação. Prof. Lilian Brites Campos Shimada.

CAMPO MOURÃO
2015
INTRODUÇÃO

O método de Bradford se baseia na observação de que o azul brilhante de coomassie G-250 se converte da cor vermelha para azul após ligação à proteína. O complexo é formado rapidamente (2 minutos), permanece disperso em solução por um tempo relativamente longo, uma hora, e tem um alto coeficiente de extinção, o que permite grande sensibilidade na dosagem das proteínas (Bradford, 1976). Este método é baseado na interação entre o corante BG-250 e macromoléculas de proteínas que contém aminoácidos de cadeias laterais básicas ou aromáticas. No pH de reação, a interação entre a proteína de alto peso molecular e o corante BG-250 provoca o deslocamento do equilíbrio do corante para a forma aniônica, que absorve fortemente em 595 nm (ZAIA et al., 2015). O método que atualmente conhecemos como de Lowry, para a determinação de proteínas totais, foi originalmente proposto por Wu35, em 1922, sendo esta a metodologia mais utilizada para a determinação de proteínas. O princípio do método baseia-se numa mistura contendo molibdato, tungstato e ácido fosfórico, (reagente Folin-Ciocalteau), que sofre uma redução quando reage com proteínas, na presença do catalisador cobre (II), e produz um composto com absorção máxima em 750 nm.
O método se baseia na reação do reativo do biureto, que é constituído de uma mistura de cobre e hidróxido de sódio com um complexante que estabiliza o cobre em solução, sendo o tartarato de sódio o recomendado por Gornall e cols. O