Introdução de trabalho

1. Introdução
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas, sendo assim, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
A urease foi à primeira enzima a ser purificada e cristalizada, um feito de James B. Sumner em 1926, numa altura em que a maior parte dos cientistas acreditava ser impossível cristalizar enzimas. A urease catalisa a hidrólise de ureia em dióxido de carbono e amônia. Encontra-se principalmente em sementes, micro-organismos e invertebrados. Nas plantas, a urease é um hexâmero (consiste em seis cadeias idênticas) e localiza-se no citoplasma. Em bactérias, é constituída por duas ou três subunidades diferentes. Para ser ativada, a urease precisa ligar-se a dois íons níquel por subunidade.
Todos os organismos decompõem ácidos nucléicos e proteínas produzindo resíduos nitrogenados, pois os ácidos nucléicos e as proteínas contêm nitrogênio. Os mamíferos, anfíbios e alguns invertebrados libertam resíduos azotados na forma de ureia, que é produzida no fígado. A ureia é um composto especialmente indicado para a eliminação de azoto, pois é solúvel em água e menos tóxica que a amônia, no qual é o produto da excreção nos peixes, por exemplo. A urina humana contém 2% de ureia.
Por isto, o referente trabalho tem como objetivo mostrar em quatro diferentes métodos a atividade enzimática da urease frente a fatores adversos (pH, temperatura etc.) nessas reações realizada no laboratório de Bioquímica durante a aula prática dos alunos do 1° período do curso de Biomedicina da Universidade Federal de Pernambuco.
2. Teste de Atividade Enzimática
A atividade da enzima pode ser demonstrada fazendo-a reagir com uma solução de ureia a pH=7, muito fracamente