Encefalopatias espongiformes transmiss veis

Encefalopatias espongiformes transmissíveis
Nosologicamente, encefalopatias espongiformes transmissíveis (TSE) ou doenças de priões, deve ser agrupadas com outras doenças neurodegenerativas, tais como as doenças de Alzheimer e de Parkinson, os quais são todos provocados por ganho de função tóxica de uma forma aberrante de uma proteína expressa constitutivamente. A falha para limpar estas proteínas do cérebro induz disfunção neuronal. Transmissibilidade é a propriedade que separa EET de outras doenças neurodegenerativas, e esta propriedade parece residir no interior da estrutura da proteína anormal. A gama fenotípica humano dessas espongiformes inclui a doença de Creutzfeldt-Jakob e de sua forma variante, kuru, síndrome de Gerstmann-Scheinker Sträussler- e insônia familiar fatal. Não obstante a geralmente baixa incidência de TSE e sua infecciosidade limitado, grandes epidemias como a encefalopatia espongiforme bovina e kuru surgem em situações onde intraspecies reciclagem da proteína anormal é sustentada. Além disso, evidência de infecção subclínica crônica em animais oferece insights sobre patogênese e pede reavaliação da noção de espécies barreiras e medidas de controle de infecção presentes. Como a transmissão de caso-a-caso é o único mecanismo conhecido epidemias de TSE subjacente, potenciais reservatórios de infecciosidade nas caudas das epidemias preciso uma vigilância contínua.
As encefalopatias espongiformes transmissíveis (EET, ou prião) formar um grupo biologicamente única de desordens neurodegenerativas fatais infecciosas, que são causada por ganho tóxico de função em uma proteína da célula hospedeira normal (a proteína prião, PrP) 0,1 TSE humano incluem a doença de Creutzfeldt-Jakob clássico (CJD) ea variante forma, a síndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker, insônia familiar fatal, e kuru. Insónia familiar fatal, síndroma de Gerstmann-Straussler-Scheinker, e familiar DCJ são geneticamente determinada por mutações no interior da grelha de leitura