Bioquímica

Universidade Estadual de Feira de Santana
Departamento de Biologia
Curso: Farmácia

Determinação do ponto isoelétrico da caseína

Feira de Santana-BA
2013

Determinação do ponto isoelétrico da caseína

Relatório de prática apresentado à disciplina Bioquímica I, ministrada pelo Prof. MSc. Jeanderson Pereira Souza, como critério de avaliação parcial no curso de Farmácia da Universidade Estadual de Feira de Santana.

Feira de Santana-BA
2013
INTRODUÇÃO

O leite é considerado como emulsão de gorduras em uma solução aquosa, sendo estabilizado pela presença de proteínas, estruturas que também são responsáveis pela coloração esbranquiçada e opaca. A composição do leite agrega várias proteínas especificas, sendo a caseína uma das mais importantes por representar 80% da porção proteica láctea.
De acordo Sgarbieri (1996) a caseína é uma proteína micelar, precipitada por acidificação do leite desnatado a pH 4,6 e a temperatura de 20 °C, sendo classificada como fosfoproteína, devido à presença de fósforo, possuindo atividade anfipática por conter regiões hidrofóbicas e hidrofílicas. Compreende-se que devido a conformação das moléculas expor consideravelmente os resíduos hidrofóbicos, resultando em forte associação entre as caseínas, tal proteína é insolúvel em água.
Sabe-se que as micelas de caseína são agregados relativamente grandes, desta proteína, possuindo, aproximadamente, 7% de fosfato de cálcio e pequenas quantidades de citrato (OLIVEIRA; TIMM, 2007). Uma mistura complexa de proteínas formam as micelas, sendo encontradas dispersas, na forma de partículas coloidais aproximadamente esféricas.
Trindade et al, 2012 afirma que a carga elétrica total de uma proteína é dada pelo somatório das cargas dos R dos aminoácidos, as quais dependem, por sua vez, dos pkas e do pH do meio. O ponto isoelétrico de uma