BIOQUIMICA

Proteólise

Ao processo de degradação de proteínas por hidrólise enzimática, dá-se o nome de proteólise (do grego, proteo = proteína, lise = quebra, separação). Essa síntese é realizada por enzimas denominadas proteases (também conhecidas como peptidases, proteinases ou, ainda, enzimas proteolíticas), que têm a função de quebrar as ligações entre os aminoácidos da cadeia protéica.
A ligação entre dois aminoácidos em uma macromolécula de proteína é denominada ligação peptídicae se estabelece sempre entre um átomo de hidrogênio (-H) perdido pelo grupo amina de um aminoácido e uma hidroxila (-OH) perdida pelo grupo carboxila de outro, formando uma molécula de água (reação de condensação ou síntese por desidratação).
A proteólise pode ocorrer em vias intracelulares, que envolvem, principalmente, a degradação deproteínas pelo lisossomo (via proteolítica lisossomal), e a degradação de proteínas pelos proteassomas com participação do ATP (via proteolítica da ubiquitina-proteassoma). Também há a proteólise extracelular, responsável pela destruição de proteínas secretadas pela matriz extracelular por proteases. Na digestão também ocorre a proteólise, que é realizada no estômago ou no duodeno (uma das três regiões do intestino delgado) sobre as proteínas adquiridas por meio da alimentação.
Em linhas gerais, as enzimas proteolíticas são divididas em endopeptidases e exopeptidases, de acordo com a localização da ligação peptídica a ser clivada. As endopeptidases agem preferencialmente nas porções mais internas da cadeia polipeptídicas; ao contrário das exopeptidases, que atuam nas regiões finais da cadeia. As proteases podem clivar ligações peptídicas em sequências específicas de aminoácidos, processo ao qual se dá o nome de proteólise limitada; ou degradar o peptídeo de forma integral, na proteólise ilimitada.
A proteólise é controlada pela ação de proteases que inibem a ação de outras proteases. Os aminoácidos e os peptídeos produzidos pela