bioquimica

Tópico 6 – Efeito da Concentração do Substrato e Modelo Cinético da Invertase
Observa-se então que um aumento na concentração de enzimas ocasiona a um aumento na velocidade da reação. Entretanto, o aumento em tal velocidade é gradualmente menor em concentrações cada vez maiores de substrato. Assim, essa afirmação explica os resultados obtidos, já que nota-se uma relação entre a concentração de substrato e a velocidade da reação enzimática. Tal tipo de relação pode ser feita quantitativamente através da equação de Michaelis e Menten que relaciona a velocidade da reação enzimática com duas constantes cinéticas:
.Velocidade máxima (Vmax) – que indica que a velocidade se aproxima como um valor limite de acordo com o aumento da concentração;
.Constante de Michaelis-Menten (Km) – que é a concentração de substrato para a metade da velocidade máxima.
Assim, a equação de Michaelis-Mentem é expressa da seguinte forma:
V = _Vmax [S]_
Km + [S]
Essa equação é muito importante, uma vez que constitui um instrumento para que se possa compreender as reações enzimáticas.

Conclusão :
Observa-se uma eficiência catalítica admirável das enzimas graças ao seu alto grau de especificidade por seus substratos, aumentando reações químicas específicas. Nota-se que as reações ocorrem em condições necessárias para que ocorra uma boa atividade da enzima, pois funcionam em condições suaves de temperatura e pH. Verificou-se também que a velocidade da reação enzimática se relacionada com a concentração do substrato e através da equação de Michaelis-Menten é possível descrever o comportamento cinético de grande maioria das enzimas.
Pode-se ressaltar que o conhecimento da estrutura das enzimas e suas condições de funcionamento são de fundamental importância para a indústria, que utiliza os parâmetros de atividade enzimática para potencializar os efeitos dos medicamentos.
5. Referências