bioquimica
O que é um aminoácido? Qual é a sua estrutura? Quantos aminoácidos existem disponíveis para a formação de proteínas?Qual o tipo de ligação entre dois aminoácidos? Como ela ocorre?
O que são proteínas?
Diferencie a estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. Quais são as ligações que estabilizam as estruturas secundárias e terciárias de uma proteína.
Uma proteína X foi tratado com β-mercaptoetanol, um poderoso agente redutor. Em seguida, foi realizado uma análise de eletroforese de duas amostras da proteína X. O gel de eletroforese é mostrado abaixo.
Pergunta-se: Que tipo de informação podemos obter sobre a proteína X analisando o experimento acima.
As proteínas podem ser classificadas quanto à forma. Diferencie proteínas globulares e fibrosas.
ENZIMAS
O que são enzimas? Qual a sua função? A frase: Toda enzima é uma proteína! está correta? Justifique.
Diferencie e dê exemplos de grupo prostético, cofatores e coenzimas. O que é uma apoenzima e holoenzima?
O que é substrato? O que é produto? O que é sítio ativo?
Pesquise o modelo do Encaixe Induzindo.
Quais são e como atuam os fatores que influenciam a velocidade das reações enzimáticas?
O que você entende por constante de Michaelis Menten (Km) ? Por que a afinidade da enzima pelo substrato é inversamente proporcional ao valor de Km da enzima.
Se você desejasse trabalhar com uma reação enzimática com 50% de sua velocidade máxima, como você faria?
Justifique: A dosagem da atividade de toda enzima deverá ser efetuada em altas concentrações de substrato.
O que é inibidor? Diferencie inibição irreversível e reversível.
Diferencie inibição reversível competitiva e não competitiva. Como se comportam os valores de Km e Velocidade Máxima de cada uma destas inibições?
O que é regulação alostérica? O que é um regulador alostérico positivo e negativo?
O que é regulação covalente?O que são