Enzimas em biocatalise

fenômeno da quiralidade é especialmente importante em bioquímica porque muitas biomoléculas são quirais. Nos sistemas biológicos geralmente ocorre uma preferência para um dos enantiômeros da mistura racêmica. Por exemplo, a maioria dos aminoácidos nos sistemas vivos são L-enantiômeros e os D-enantiômeros ocorrem muito raramente (por exemplo, em peptídeos antibióticos). Similarmente, a maioria dos monossacarídeos são D-enantiômeros e os L-enantiômeros raramente ocorrem na natureza (Sheehan, 2009). A quiralidade tem consequências importantes para a estrutura, forma e propriedades funcionais de biomoléculas. Por exemplo, L-aminoácidos resultam nas α-hélices dextrorsas (hélices em formato de espiral que se dobram para a direita) observadas em proteínas. D-aminoácidos resultam em α-hélices sinistrorsas (hélices em formato de espiral que se dobram para a esquerda) as quais são imagens especulares das α-hélices dextrorsas. Enquanto heteropolímeros de uma mistura de D- e L-aminoácidos não podem formar hélices. Proteases são capazes de hidrolisar ligações peptídicas em polipeptídeos formados por todos os L-aminoácidos, mas não podem hidrolisar os compostos pelos D-aminoácidos (Sheehan, 2009). Moléculas quirais são constituintes de uma grande proporção de agentes terapêuticos. Em 1984 Simonyi pesquisou em um manual sueco de fárma- 14 Introdução cos em uso clínico e encontrou que de um total de 666 fármacos, 355 (53%) tinham pelo menos um centro quiral; 181 fármacos…