Victor Ushijima Leone

359 palavras 2 páginas
Glicólise
- A glicose é fonte de energia de todas as células (microorganismos a seres humanos)
- É ingerida como amido, sacarose ou lactose.
- O nível de ATP controla o fluxo da Via Glicolítica. A enzima reguladora é a fosfofrutoquinase1, que tem como efetuador alostérico o AMP, que só aparece na ausência de ATP.
Oxidação de Glicose a Piruvato (Ver fig. 9.5 p. 119)
Ocorre no citosol e é anaeróbia, produzindo 10% do ATP total.
Fosforliação (hexoquinase): Glicose + ATP  Glicose6-fosfato + ADP + H+
Glicose 6-fosfato é incapaz de atravessar a MP, o que garante sua permanência na célula.
Isomerização (fosfoglicoisomerase): Glicose 6-fosfato  Frutose 6-fofato
Fosforilação (fosfofrutoquinase1): Frutose 6-fosfato + ATP  Frutose 1,6- bifosfato + ADP + H
Clivagem (aldolase):
Frutose 1,6- bifosfato  Diidroxiacetona fosfato + gliceroaldeído 3- fosfato
Diidroxicetona fosfato é convertida a gliceroaldeido 3-fosfato pela triose fosfato isomerase, pois apenas ele é substrato para as próximas reações (a partir daqui tudo é duplicado, pois há 2 gliceroaldeído 3-fosfato)
Fosforilação (gliceraldeído 3-fosfato desidrogenase):
Gliceraldeído 3-fosfato + NAD+ + Pi  1,3 – Bifosfoglicerato + NADH + H+
Oxidação (fosfoglicerato quinase): 1,3 bifosfoglicerato + ADP  3Fosfoglicerato + ATP.
Transferência do grupo éster fosfato (fosfoglicerato mutase): 3Fosfoglicerato 2fosfoglicerato

Desidratação (enolase): 2fosfoglicerato  fosfoenolpiruvato
Perda do grupo fosfato (piruvato quinase): Fosfoenolpiruvato + ADP  Piruvato + ATP.
Equação Geral: Glicose + 2ADP + 2 Pi + 2 NAD+  2Piruvato + 2ATP +2H2O + 2NADH + 2H+
O NAD+, que foi reduzido a NADH deve ser regenerado, pois é limitado nas células.
Em condições de aerobiose, o NADH é oxidado por O2. Quando o esforço muscular é muito intenso, a oxigenação não é suficiente, e a célula fica submetida a anaerobiose relativa.

As fermentações não dependem de outra via para regenerar NAD+; e diferem pela reação que o

Relacionados

  • Concurso Caixa
    21980 palavras | 88 páginas