Resumo de bioquimica

RESUMO DA AULA DE BIOQUÍMICA – AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS E ENZIMAS
PROFa. VERONICA C. G. SOARES

Proteínas
- Ligações Peptídicas
- Ligação Dissulfeto

Peptídeos - Proteína
Dipeptídeo
Tripeptídeo
Tetrapeptídeo
Pentapeptídeo
> 10 aa = oligopeptídeo
P.M = 10.000 d = PROTEÍNA

Proteína simples
Proteína conjugada
- Lipoproteína, glicoproteína, metaloproteína

Estrutura das Proteína: Determina a Função
Primária: número, espécie, sequência dos aminoácidos, ligações peptídicas.
Secundária: arranjos regulares e recorrentes (ptes de hidrogênio), alfa-hélice e beta-pregueada.
Terciária: pontes dissulfeto e arranjo tridimensional
Quaternária: União de cadeias polipeptídicas

Estrutura Secundária – separa as proteínas em fibrosas ou globulares
( - hélice β – sheet ou β - pregueada

Funções das Proteínas
Catalisadores (enzimas)
Transportadoras (O2, Vitaminas, fármacos)
Armazenamento
Proteção (anticorpos)
Reguladoras (insulina, glucagon)
Movimento (actina, miosina)
Estruturais (colágeno)
Transmissão de impulso nervoso (NT)
Controle do crescimento e diferenciação celular (hormônios)
Manutenção e distribuição de água
Homeostase, coagulação
Nutrientes
Tampões

Desnaturação / Renaturação
Modificação da estrutura tridimensional nativa da proteína com perda da função biológica
Renaturação é a volta da função a partir da retirada do agente desnaturante
Ácidos e Bases fortes: alteram o pH e o estado iônico da cadeia lateral
Solventes orgânicos e detergentes: interferem nas ligações hidrofóbicas
Agentes redutores: uréia – rompe pontes de H e o mercaptoetanol : rompe pontes dissulfeto
Sais: grupos ionizáveis + íons salinos = enfraquecem as ligações
Íons e metais pesados: mercúrio – sulfidrilas; chumbo – hemoglobina anemia
Temperatura: aumenta a energia das moléculas e rompe pontes de H
Estresse mecânico: rompe ligações de H

Características das Proteínas Fibrosas: Colágeno, Alfa-queratina e fibroína da seda.
Elasticidade e resistência