Proteínas

Proteínas Globulares
1. Visão Geral
Com o arranjo desses elementos estruturais básicos em diferentes combinações, é possível construir uma grande diversidade de proteínas, as quais serão capazes de desempenhar uma variedade de funções especializadas.
2. Hemeproteínas Globulares
Hemoproteínas são um grupo de proteínas especializadas, as quais contêm heme como grupo prostético ligado. O papel do grupo herme é determinado pelo ambiente criado pela estrutura tridimensional da proteína. Por exemplo, o grupo heme de um citocromo funciona como um carregador de elétrons, sendo alternadamente oxidado e reduzido. Em contraste, o grupo heme da enzima catalase é parte do sítio ativo da enzima, a qual catalisa a quebra do peróxido de hidrogênio. Na hemoglobina e na mioglobina, as duas hemoproteínas mais abundantes em humanos, o grupo heme serve para ligar, de forma reversível, o oxigênio.
2.1 Estrutura do heme
O heme é um complexo de protoporfirina IX e íon ferroso (Fe²). O Ferro está preso no centro da molécula do heme por meio de ligações aos quatro nitrogênios do ale porfirínico. O Fe² do heme pode formar duas interações adicionais, uma de cada lado do plano do anel porfirínico. Por exemplo, na mioglobina e na hemoglobina, uma dessas posições estabelece uma interação coordenada com a cadeia lateral de um resíduo de histidina da molécula da globina, enquanto a outra posição fica disponível para ligar o oxigênio.
2.2 Estrutura e função da mioglobina
A mioglobina, uma hemeproteína presente no coração e no músculo esquelético, funciona tanto como um reservatório de oxigênio quanto como um carregador de oxigênio, que aumenta a velocidade de transporte de oxigênio dentro da célula muscular. A mioglobina consiste em uma única cadeia polipeptídica, a qual é estruturalmente similar a uma das cadeias polipeptídicas individuais que constituem as subunidades da molécula da hemoglobina. Essa homologia torna a mioglobina um modelo útil para interpretar algumas das complexas