Proteína

Ligação peptídica
• Ligação amida
• Ligação covalente
• Liberação de uma molécula de água:
1aa + 1aa = 1 dipeptídeo + 1 H2O

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Formação da cadeia de aminoácidos

Ligação peptídica

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A estrutura de um pentapeptídeo:

serilgliciltirosilalanileucina:
Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu
S-G-Y-A-L
Cadeias laterais

Extremidade
Aminoterminal
(N-terminal)

Ligações peptídicas

Extremidade
Carboxiterminal
(C-terminal)

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Peptídeos
• Se mais de 50 aa  polipeptídeo ou proteína • 2 aas- dipeptídeo, 3 aas- tripeptídeo...
• Se menos de 50 aa  oligopeptídeo
• Os peptídeos podem ser biologicamente ativos Insulina
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Proteínas

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Níveis estruturais das proteínas
Primária

Secundária

Terciária

Quartenária

Hemoglobina

Estrutura primária- sequência linear de resíduos de aminoácidos N terminal-MVLGGCRT...FRTPLKHGF-C terminal
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• Proteínas: compostos orgânicos formados por unidades de aminoácidos unidos por ligações peptídicas, constituindo longas cadeias moleculares (macromoléculas), portanto com grande peso molecular e enorme diversidade
(número incalculável de tipos variando com as espécies e com os indivíduos)
 Proteínas= Polímeros, resultantes de desidratação de aminoácidos e cada resíduo de aminoácido liga-se a seu vizinho por um tipo específico de ligação covalente, a ligação amida, chamada ligação peptídica.
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Níveis estruturais das proteínas
Primária

Secundária

Terciária

Quartenária

Hemoglobina

Estrutura primária- sequência linear de resíduos de aminoácidos N terminal-MVLGGCRT...FRTPLKHGF-C terminal
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Ligações e forças
Covalentes (fortes)

- oferecem rotação dos átomos ligados
- Cadeia (esqueleto) pode dobrar em muitas formas
Não covalentes (fracas) (1/20 da força de covalentes):
- Pontes de hidrogênio (H no meio de sanduíche de átomos que atraem elétrons normalmente O ou N)
- Pontes iônicas (depende de carga e distancia entre grupos)
- Atrações Van der