PROTEINAS
Proteínas
Moléculas diversificadas quanto a forma e a função
Componente celular mais abundante
Polímeros de aminoácidos
Proteínas
•
•
•
•
Formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas Salvo poucas exceções, contêm todos os 20 aminoácidos Desempenham função específica
Estrutura tridimensional definida e característica Estrutura de proteínas
Os a.a. nas proteínas estão unidos por ligação peptídica
Cadeias longas não ramificadas
Estrutura primária
•
Sequencia de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica
•
Primeira etapa unidimensional
•
Sequencia linear dos aminoácidos
Estrutura primária
•
Operação rotineira, execução cuidadosa, resultados precisos
•
Determinação de quais os aminoácidos e em que proporção estão presentes
•
Determinação da sequencia de a.a.
Estrutura secundária
Arranjo do esqueleto da cadeia polipeptídica
◦ α – hélice e folha β – pregueada
↓
◦ Mantidos por pontes de hidrogênio
Estrutura secundária
Estrutura terciária
•
Dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões
•
É a forma como a proteína se “enrola”
•
Estabelecida por ligação não - covalente
• Pontes de hidrogênio
• Interações hidrofóbicas
• Ligações iônicas
Estrutura terciária
Estrutura quaternária
•
Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas para compor uma proteína funcional •
Mediada por interações não- covalentes
•
Número de cadeias pode variar de 2 até pouco mais de 12 - oligômero
Estrutura quaternária
Resumo
Desnaturação
•
A manutenção da estrutura tridimensional das proteínas se deve às interações nãocovalentes
•
Desdobramento – desnaturação
↓
Perda de função
↓
Calor, pH e reagentes
Proteínas – finalidades clínicas
•
•
•
•
•
•
•
•
Catalisadores;
Elementos estruturais (colágeno) e sistemas
contráteis;