Propriedades estruturais e físico-quimicas das proteínas do leite

UNIVERSIDADE ESTADUAL DO SUDOESTE DA BAHIA

ENGENHARIA DE ALIMENTOS

CHAZY LAYS FONTES, GABRIELA SENA , RAFAEL BRAGA.

PROPRIEDADES ESTRUTURAIS E FÍSICO-QUIMICAS DAS PROTEÍNAS DO LEITE

O leite de vaca, o mais importante do ponto de vista comercial e industrial, é composto de água e sólidos totais. Suas propriedades físico-químicas proporcionam propriedades funcionais de grande interesse tecnológico. As caseínas são classificadas em quatro subgrupos: caseínas α, β, κ e γ. Dentro de cada grupo de caseínas aparecem ainda variantes genéticas. As variantes genéticas são mutações que ocorreram na estrutura primária das caseínas em que um ou mais aminoácidos foram substituídos por outros na seqüência primária da cadeia polipeptídica. As caseínas são fosfoproteínas contendo número variável de radicais fosfato ligados à serina (P-Ser), concentrados em diferentes regiões das cadeias polipeptídicas. A caseína κ apresenta-se mais hidrofílica apesar de apresentar apenas um radical fosforilserina, por possuir carboidrato na molécula (glicopeptídio), caracterizando-se como uma P-glicoproteína. Caseínas β: representam 30 – 35% do total das caseínas. As caseínas β apresentam temperatura, concentrações e pH em que ocorre equilíbrio, associação – dissociação. A família das caseínas β é constituída de um membro principal com no mínimo sete variantes genéticas e oito pequenos fragmentos protéicos, formados por hidrólise enzimática do componente principal. A representação da seqüência primária da caseína β (A2) indicando as variantes genéticas (A3, B e C) e os pontos de clivagem para a formação das caseínas γ. Caseínas κ têm os resíduos de aminoácidos dicarboxílicos localizados em sua seqüência na região carboxiterminal, que é também glicosilada. A hidrólise enzimática que ocorre na manufatura do queijo ou o tratamento térmico em temperaturas elevadas resultam na remoção ou dissociação da caseína κ da superfície das micelas, eliminando a estabilização