Processo enzimatico
Kirill Ispolnov Email: kirill.ispolnov@ipleiria.pt Cacifo A-282 Gabinete A.0.5-16-1
Enzimas
Os enzimas são proteínas que actuam como catalisadores biológicos. A maioria das reacções bioquímicas é catalisada por enzimas.
Têm estrutura terciária e muitas vezes quaternária; podem ter grupos prostéticos. Estes são os holoenzimas; a parte proteica é o apoenzima. Holoenzima = apoenzima + grupo prostético
A actividade catalítica dos enzimas requer, por vezes, cofactores. Estes podem ser: - coenzimas (cofactores externos): NAD, NADP, FAD, ATP… - grupos prostéticos na estrutura do próprio enzima: metais, compostos orgânicos, complexos orgânicos com metais…
Nomenclatura dos enzimas
Dividem-se em seis classes: 1. Oxidorredutases: reacções redox 2. Transferases: transferência de grupos funcionais 3. Hidrolases: hidrólise 4. Sintases, ou liases: quebra de ligações sem envolver água ou reacções redox 5. Isomerases: isomerização 6. Ligases: formação de ligações com hidrólise de ATP
Os números da Comissão dos Enzimas (EC) identificam cada enzima e têm quatro números, dos quais o primeiro indica a classe. Ex: EC 4.2.2.1 é o hialuronato liase ; EC 2.7.1.1 é o hexocinase (um transferase que transfere grupos fosfato).
O princípio da catálise
Um catalisador participa transitoriamente na reacção de forma a diminuir a energia de activação dos reagentes. É sempre recuperado no final, pelo que não é considerado um reagente. Outra maneira de acelerar uma reacção é aumentar a temperatura. Por que motivo não é o método preferido dos sistemas biológicos? Efeito da temperatura Efeito de um catalisador
Cinética enzimática
A cinética de uma reacção química
Consideremos a reacção: aA + bB → cC + dD
A velocidade desta reacção é tipicamente dada por: v = k [A]a [B]b, em que k é a chamada constante cinética, ou constante de velocidade, da reacção
Cinética enzimática
A velocidade máxima de uma reacção enzimática Um enzima é um catalisador que se liga ao substrato da