Níveis séricos e fenótipos das haptoglobinas em portadores de traço falciforme e talassemico

NÍVEIS SÉRICOS E FENÓTIPOS DAS HAPTOGLOBINAS EM PORTADORES DE TRAÇO FALCIFORME E TALASSEMICO

Haroldo Wilson Moreira
Prof Titular em Hematologia pela FCF - UNESP

1. INTRODUÇÃO As primeiras referências com relação a uma proteína plasmática com capacidade de se combinar com a hemoglobina, ou com a globina livre, foram feitas por JAYLE & POLONOWSKY em 1938 e 1940 (16, 17). Esses autores denominaram tal proteína de haptoglobina (do grego "haptein" = fixar e globina = fração proteíca da hemoglobina), bem como verificaram que a atividade peroxidásica da hemoglobina aumentava pela combinação da mesma com a haptoglobina sérica. A haptoglobina é uma proteína que migra na posição alfa-2-globulina na eletroforese do soro (1) e devido ao seu conteúdo de cerca de 20% de glicídeos, foi considerada uma alfa-2-glicoproteína (15). Sua síntese é efetuada pelas células parenquimatosas do fígado (18), liberada na circulação sanguínea parece apresentar a função principal de impedir a perda da hemoglobina plasmática através dos rins, pois o complexo formado entre a hemoglobina e a haptoglobina constitui-se numa estrutura estável e de grande tamanho, o que impede a capacidade de atravessar o glomérulo renal (2,19), sendo posteriormente destruído no sistema reticuloendotelial com a reutilização dos átomos de ferro hemoglobínico (33). A parte protéica da haptoglobina, cerca de 80 por cento do seu conteúdo, é constituída por dois pares de cadeias que se diferenciam por seu tamanho e por seus aminoácidos constituintes (15), representada por duas cadeias denominadas de alfa, ou leves, e outras duas cadeias denominadas de beta, ou pesadas, sendo que tais cadeias estão unidas entre si covalentemente por pontes dissulfetos (15,38). As cadeias beta são idênticas quanto ao tamanho e à composição de seus aminoácidos, apresentando 245 resíduos, enquanto que as cadeias alfa, pelas heterogeneidades apresentadas em suas estrutura, podem ser