Monitoria sobre Enzimas

UNIVERSIDADE FEDERAL DE CIÊNCIAS DA SAÚDE DE PORTO ALEGRE
CURSO DE ENFERMAGEM
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA

Ana Carolina Porciúncula Ávila
Gabriela Vidaletti
Isis Duarte Fernandes

ESTUDO DE CASO: PRÍONS

Porto Alegre
2014

Príon: conceito

Os príons consistem em proteínas anormais resultantes de um dobramento inadequado de moléculas (misfolding). Tais proteínas são desprovidas de ácidos nucléicos e são resistentes à ação das proteases, o que impede sua degeneração.
A proteína PrP, que compõe os príons, é uma proteína normal encontrada no organismo de seres humanos e animais saudáveis. A forma priônica infecciosa (PrPSC) é idêntica à proteína normal no que tange à sequência de aminoácidos e às modificações pós-traducionais; no entanto, sua anormalidade reside na estrutura secundária arranjada em folhas beta (colar um beta aqui), enquanto a proteína normal possui arranjo em hélice alfa (colar um alfa aqui). A similaridade entre a forma normal e a infecciosa da proteína possibilitam à ultima uma interação com a proteína regular, fazendo-a adquirir também a forma modificada. Isso significa dizer que, a cada interação entre uma molécula PrP infecciosa e uma molécula normal, a primeira muda a conformação da segunda, tornando-a também infecciosa. Após essa interação, as duas moléculas modificadas se dissociam e convertem outras duas moléculas normais também em formas infecciosas. Desta forma, gera-se um aumento exponencial da forma infecciosa geram-se na célula agregados de proteínas que estão ligados a doenças neurodegenerativas (CHAMPE; HARVEY; FERRIER, 2009, p. 21).

Fisiopatologia e mecanismo bioquímico da doença de Creutzfeld- Jacob

A causa da doença de Creutzfeldt-Jakob é assustadora pelo fato de sua partícula de transmissão não possuir bagagem hereditária. Até mesmo o vírus, tão “simples” e tão comum em patologias clínicas, carrega um material genético –mesmo que sendo um ou outro: DNA ou RNA -. Contudo, é de extrema importância