liases e isomerases

Liases Liases são enzimas que catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C-N, entre outras, através de hidrólise ou oxidação. Elas diferem das outras enzimas pois tem dois substratos envolvidos em uma direção e apenas um na outra direção de reação. Nos nomes comuns, encontramos as descarboxilases, aldolases, desidratases, ou mesmo liases. As desidratases são aquelas que eliminam água na reação. No caso em que a reação inversa é mais importante, ou seja, em que dois substratos originam um, pode ser usado o nome “sintase”. A piruvato descarboxilase (E.C. 4.1.1.1) transforma piruvato em acetaldeído + CO2

Nas reações catalisadas pelas líases(EC4.x.y.z) um dos reagentes que contém uma dupla ligação combina-se com um segundo reagente de tal maneira que o produto já não contém a dupla ligação.
Ou, pensando na reação inversa: são líases as enzimas que catalisam reações em que um composto se rompe dando origem a dois produtos sendo que um destes produtos contém uma dupla ligação que não existia no composto que lhe deu origem.

Isomerases Catalisam a modificação de uma única molécula, sem participação de outra. Por exemplo, as Racemases e as Epimerases, catalisam a reação de racemização ou epimerização de centros quirais e as cis-trans-Isomerases rearranjam a geometria de duplas ligações.
Existem Oxidoredutases intramoleculares que oxidam uma parte da molécula ao mesmo tempo que reduzem outra parte da mesma.

A triose-fosfato isomerase é uma enzima que cataliza a interconversão reversível de diidroxiacetona fosfato e D-gliceraldeido-3-fosfato
Esta enzima desempenha um papel importante na glicólise, sendo essencial para uma produção eficiente de energia. Tem sido encontrada em todos os organismos em que se fez rastreio de enzimas, incluindo mamíferos, insectos, e também emfungos, plantas e bactérias.
Em humanos, a deficiência nesta enzima está associada a uma grave enfermidade neurológica, progressiva,