insulina e glucagon

Insulina
Insulina é feita e secretada pelas células beta das ilhotas pancreáticas, pequenas ilhas de células endócrinas no pâncreas. A insulina é um hormônio protéico que contém 51 aminoácidos. Ela é necessária para quase todas as células do corpo, mas seus principais alvos são as células do fígado, células adiposas e células musculares.
Estrutura e síntese
A insulina é uma proteína com duas cadeias polipeptídicas ligadas, contendo 21 aminoácidos na cadeia A e 30 aminoácidos na cadeia B. As cadeias unem-se por ligações de dissulfeto.Quando a insulina começa ser fabricada, ela está sob a forma de pré-pró-insulina, que é inativa. A insulina madura é formada a partir do seu precursor pré-pró-insulina, através de várias reações de proteólise. A remoção de 23 aminoácidos (seqüência de sinalização) na região aminoterminal da pré-pró-insulina e a formação de 3 pontes de dissulfeto produzem a pró-insulina. Posteriormente, nova proteólise remove o peptídeo C formando a insulina madura, composta por 2 cadeias: A e B. [Poian, et al].
Secreção
São vários os tipos de estímulo e secreção de insulina pelas células beta do pâncreas. Esses fatores podem estimular ou inibir a liberação de insulina. Algumas proteínas (arginina, lisina, leucina e alanina), cetoácidos, cálcio, potássio, glucagon ácidos graxos livres, secretina, colestocinina, acetilcolina, etc. estimulam a secreção de insulina, enquanto exercícios físicos, jejum, galanina, pancreastamina, etc. diminuem.O principal estímulo da secreção é a concentração de açúcar no sangue. O alimento presente no estômago estimula a produção de algumas enzimas citadas acima, que estimulam a secreção de insulina.
Ações da insulina
A insulina afeta o metabolismo da glicose, dos aminoácidos e dos ácidos graxos. Seus efeitos são muito amplos e agem em muitos órgãos e células.Após ser secretada e transportada aos tecidos ela começa ser degradada, principalmente pelo fígado, rins e músculos.Quando a insulina encontra seus receptores