Ig

ANTICORPO (Ac) / IMUNOGLOBULINA (Ig)

Anticorpo ou Imunoglobulinas – glicoproteína sintetizada por linfócitos B e principalmente por plasmócitos, após estímulo de um imunógeno, e que possui a propriedade de interagir com este de maneira específica.

ESTRUTURA BÁSICA DA MOLÉCULA DE ANTICORPO

Quatro cadeias polipeptídicas unidas por pontes dissulfeto.

2 subunidades protéicas idênticas denominadas cadeias leves (L)
2 subunidades protéicas idênticas denominadas cadeias pesadas (H)

CADEIAS LEVES (L)
2 tipos de cadeias leves  (kappa) e  (lambda)
Ocorrem em todas as classes de imunoglobulinas.

CADEIAS PESADAS (H)
As cadeias H são distintas para cada uma das 5 classes de imunoglobulinas e são designadas , , ,  e .

Cadeias L e H - Regiões variáveis (V) e regiões constantes (C)

DOMÍNIOS - regiões globulares, estabilizadas por ligações dissulfeto intracadeias.

Cadeia L – um domínio variável (VL) e um constante (CL)

Cadeias H - IgG, IgA – um domínio variável (VH) e 3 constantes (CH) IgM, IgE - um domínio variável (VH) e 4 constantes (CH)

REGIÕES VARIÁVEIS (L e H) - ligação ao antígeno

Hipervariável – 3 seqüências de aminoácidos (5-10) extremamente variáveis na porção amino-terminal  sítio de ligação ao antígeno = sítio combinatório.

REGIÕES CONSTANTES – funções biológicas (fixação de complemento)

REGIÃO DE DOBRADIÇA – Localizada entre o primeiro e segundo domínios da região C (CH1 e CH2).

Caracterização da estrutura do anticorpo

Digestão de IgG com papaína
Fragmentos Fab (antigen-binding) - ligação ao antígeno
Fc (cristalizável) – promove as funções efetoras (fixação de complemento)

Digestão de IgG com pepsina
Fragmento F(ab)2’ - ligação ao antígeno

POLIMORFISMO DAS IMUNOGLOBULINAS.

Isótipos ou classes de imunoglobulina.
Diferentes estruturas dentro da mesma espécie

5 classes (isotipos) diferem entre si na seqüência primária de aminoácidos, carga elétrica e no conteúdo de