Hemoglobina, hemofilia, anemias e leucemia
Hemoglobina A
A HEMOGLOBINA é uma das proteínas mais bem caracterizadas pelo fato de ser facilmente obtida. Ela foi uma das primeiras a serem associadas a uma função fisiologicamente específica – o transporte de oxigênio. Porém, este transporte apresenta características especiais e sofisticadas de modo que um mesmo tecido pode receber quantidades diferentes de oxigênio, conforme seu estado fisiológico.
A sofisticação do transporte de oxigênio depende de características da hemoglobina, pois a especificidade com que ela se liga ou libera o oxigênio se assemelha a eficiência e especificidade das enzimas. Por tal motivo, recebeu o título de “enzima honorária”.
Nos mamíferos, a hemoglobina A é uma proteína tetramérica com estrutura quaternária alfa2beta2. As quatro cadeias são mantidas juntas por ligações não covalentes. Estas duas subunidades são relacionadas estrutural e evolutivamente entre si e com a mioglobina. Essa estrutura foi elucidada por Max Perutz em 1934. Este cientista considerado o pai da cristalografia por raios X, trabalhou 30 anos, até que em 1968 conseguiu uma imagem de alta resolução da hemoglobina do cavalo.
Max Perutz (1914-2002) Além da hemoglobina A há outras como a F (fetal), o que difere entre elas são as cadeias polipeptídicas que vão se ajustar às condições fisiológicas diferentes (para mais informações vejaMed.up.pt, 2006)
Em resumo, a hemoglobina é uma metaloproteína globular, que contém 4 cadeias e possui um grupo heme ligado a cada uma das cadeias de globina. O ferro está ligado ao grupo heme. A formação da hemoglobina acontece no citoplasma dos eritroblastos.
O ferro chega pelo transportador- transferrina. Através de receptores específicos, o complexo ferro-transferrina liga-se à membrana da hemácia. A membrana então se invagina em alguns pontos, formando algumas vesículas com o ferro que penetrou e se desligou da transferrina, que por