heme
O grupo hemo possui um átomo de ferro ferroso "Fe++" para exercer a função de ligação com o oxigênio em células sanguíneas, parte se liga a um resíduo de histidina da globina e outra a uma molécula de oxigênio, a mioglobina possui um grupo heme na sua cadeia polipeptídica a hemoglobina possui quatro grupos heme. A sua ligação com oxigênio depende de uma pressão parcial de oxigênio determinada como P que corresponde a 50% dos seus sítios de ligações, a hemoglobina precisa de um P igual a 26mmHg para ocupar 50% dos seus sítios; a mioglobina como possui apenas um grupo heme, requer 1mmHg para ocupar P. Por isso sua importância, durante uma atividade física a concentração de oxigênio diminui e essas moléculas deixam a hemoglobina por essa diminuição de P, a mioglobina capta essas moléculas e transporta para os tecidos.
O succinato proveniente da descarboxilação do alfa cetoglutarato em conjunto com a glicina são as moléculas chave para a formação do grupo heme. O Heme é um grupo prostético que consiste em um átomo de ferro ferroso contido no centro de um anel orgânico heterocíclico, chamado tetrapirrol ou PORFIRINA. A presença do ferro ferroso permite a ligação do oxigênio as células sanguíneas, uma parte dele se liga a um resíduo de histidina na proteína globina e a outra a uma molécula de oxigênio. A hemoglobina possui quatro grupos heme, enquanto a mioglobina apen As reações iniciais da biossíntese do Heme são comuns na formação de outros tetrapirróis, incluindo os da clorofila nas plantas que contém o íon magnésio e os pigmentos biliares.
As alterações do grupo heme são decorrentes de dois processos: defeitos enzimáticos hereditários e deficiência de ferro. Os defeitos enzimáticos hereditários causam as doenças conhecidas por porfirias.
Os portadores de porfirina se caracterizam pela