Função de Proteinas Hb e Mb colageneo BG 3

Proteínas transportadoras de oxigénio: Hemoglobina e Mioglobina

Transporte de oxigénio

O oxigénio é muito pouco solúvel em solução aquosa.
Mioglobina – localizada no músculo, armazena o oxigénio no tecido muscular e transporta-o para a mitocôndria
Hemoglobina – localizada nos eritrócitos, funciona como transportador de oxigénio no sangue, CO2 e H+

A Mioglobina tem maior afinidade para o oxigénio do que a Hemoglobina

no tecido muscular, a hemoglobina fornece o oxigénio à mioglobina.

Mb e a Hb

• Proteínas possuem alto conteúdo de a – Hélice
• A Mb é um monómero; a Hb é um tetrâmero
• Mb e ambas as subunidades da Hb têm estruturas similares.
• Mb e Hb têm um grupo Heme que contém ferro – são proteínas conjugadas GRUPO HEME
 A Mb e a Hb são proteínas conjugadas possuem como grupo prostético o grupo
Heme.

 A Mb e a Hb são constituídas por uma parte proteica (globina – 96%) e pelo grupo heme (4%)


O grupo Heme é constituído por um anel de protoporfirina (protoporfirina IX) e por um átomo de ferro

 A protoporfirina é constituída por 4 núcleos pirrólicos Mb e Hb utilizam o grupo heme para se ligarem ao O2

 O anel de protoporfirina liga-se a um átomo de ferro no estado ferroso (Fe2+).

 O átomo de ferro tem 6 coordenadas de ligação: 4 para os átomos de N que fazem

parte do anel de protoporfirina e 2 perpendiculares à porfirina.

• Os 4 átomos de N da estrutura da protoporfirina, previnem a oxidação do
Fe2+ ao Fe3+ (estado férrico)
• Fe2+

liga-se

ao

oxigénio

reversivelmente. Fe3+ não se liga ao oxigénio  O átomo de ferro encontra-se ligado a 4 átomos de azoto da protoporfirina

 A 5ª ligação do ferro é ocupada pela cadeia lateral de um resíduo de histidina – histidina proximal (F8)

 A 6ª ligação do ferro é ocupada pelo oxigénio • O Ferro liga-se à cadeia lateral da histidina (F8), e ao
O2

• A His (E7) liga-se ao O2 para o estabilizar
• O
CO
liga-se mais fortemente do que o O2

MIOGLOBINA

MIOGLOBINA
 A Mb é um monómero de 153
a.a