Estudo dirigido Aminoácidos e proteínas
1) Compare os 20 aminoácidos primários com relação a: propriedade da cadeia lateral, interação estabelecida com a água e interações entre as cadeias laterais. Demonstre o tipo de interação envolvida.
Todos os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas são α-aminoácidos. Eles têm um grupo carboxila e um grupo amino, ligados ao mesmo átomo de carbono. Diferem-se entre si por suas cadeias laterais ou grupos R, os quais variam em estrutura, tamanho e carga elétrica e influenciam a solubilidade do aminoácido em água. Para todos os aminoácidos primários, exceto a glicina, o carbono α liga-se a quatro grupos substituintes diferentes: um grupo carboxila, um grupo amino, um grupo R e um átomo de hidrogênio.
Os aminoácidos podem ser classificados em cinco classes:
Grupos R não polares e afiláticos: os grupos R são hidrofóbicos e não-polares.
Grupos R aromáticos: possuem cadeias laterais aromáticas e são relativamente apolares.
Grupos R não-carregados, mas polares: grupos R mais solúveis em água, porque contêm grupos funcionais que formam pontes de hidrogênio com a água.
Grupos R carregados positivamente: grupos mais hidrofílicos. Os aminoácidos têm uma carga positiva líquida em pH 7.
Grupos R carregados negativamente: possuem uma carga líquida negativa em pH 7 e possuem também um segundo grupo carboxila na molécula.
2) Por que os aminoácidos podem agir como ácidos e bases? Por que eles são classificados como substâncias anfóteras?
Porque possuem um um grupo amino (-NH2) básico (alcalino) e um grupo carboxí1lico (-COOH) ácido. Anfótero: quando em solução podem funcionar como ácidos ou como bases.
3) Explique a curva de titulação para um aminoácido polar carregado positivamente. Identifique as regiões de tamponamento, os pKa’s, as espécies químicas predominantes nos pKa’s, acima e abaixo destes. Determine o ponto isoelétrico e explique o seu conceito. Qual a espécie química que predomina abaixo e acima do