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ESTUDO DIRIGIDO UNIDADE I

1.

Como a efetividade catalítica das enzimas se compara a efetividade da catálise não-enzimática?

2.
A catalase quebra o H2O2 cerca de 107x mais rápido que reação não catalisada. Se esta exigisse 1 ano para ocorrer, qual seria o tempo necessário para a reação catalisada pela catalase?

3.

A reação entre glicose e oxigênio para produzir CO2 e H2O é descrita abaixo:
Glicose + O2
6CO2 + H2O
O ∆G° = -2,880KJ/mol. No entanto, uma amostra de glicose pode ser mantida indefinidamente em atmosfera contendo O2. Porque isto é possível?
4.
A presença de um catalisador altera a variação de energia livre padrão de uma reação química?
Explique.
5.
Diferencie os modelos chave-fechadura e ajuste induzido. Utilizando um diagrama de energia, mostre porque o modelo chave fechadura pode levar a um mecanismo enzimático ineficiente.

6.
Mesmo aminoácidos que estão muito distantes na seqüência primária de aminoácidos de uma enzima podem ser essenciais para a sua atividade catalítica. O que isso sugere sobre o seu sítio ativo?
7.
Se apenas poucos resíduos de aminoácidos de uma enzima estão envolvidos em sua atividade catalítica porque a enzima precisa de um número tão grande de aminoácidos?

8.
Como se comportam a entropia do sistema e a solvatação do substrato no modelo do ajuste induzido? Explique como estes comportamentos podem favorecer a catálise enzimática.
9.

Muitas enzimas apresentam maior estabilidade na presença do seu substrato. Justifique.

10.

Sobre as enzimas, indique V ou F:

a.
Para funcionar eficientemente, precisam estar em concentrações semelhantes às concentrações dos reagentes b.
Aumentam o valor da constante de equilíbrio, dessa forma favorecendo a formação do produto
c.
Aumentam a velocidade de conversão do reagente em produto
d.
Asseguram a conversão completa de substrato em produto
e.
Asseguram que o produto é termodinamicamente mais estável que o substrato
f.
Diminuem a energia