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As reações químicas (ou bioquímicas) são catalisadas por enzimas (proteínas). Os catalisadores aceleram essas reações baixando a energia de ativação necessária para que as mesmas ocorram.
Enzimas podem ser extraídas de vegetais, o que seria um fator econômico, mas obtem-se pouca quantidade, processo que torna-se não tão viável. Porém a utilização da soja ainda é viável, porque tem uma concentração bastante favorável de uréase e pelo fato do Brasil ser o segundo produtor mundial deste grão, atrás dos Estados Unidos. Da farinha de soja, extrai-se a lipoxidase, que é uma enzima oxidativa.
Através de uma enzima pura e em condições de atingir a velocidade máxima, pode-se medir a atividade enzimática. Para que a enzima se transforme em complexo ativado, o substrato deve estar em alta concentração.
Os fatores que influenciam a atividade enzimática são: concentração do substrato, temperatura, pH, concentração de ativadores e inibidores, concentração do produto.
A urease é a enzima responsável pela hidrolise da uréia em amônia, encontrada principalmente em sementes, microrganismos e invertebrados. A catalase é uma enzima que apresenta a função biológica de proteger as células das substancias tóxicas produzidas pela atividade do oxigênio sobre a superfície celular.
A uréia foi o primeiro composto orgânico a ser sintetizado em 1828, por Friedrich Wöhler, a partir dos compostos inorgânicos cianato de chumbo e hidróxido de amônia. A uréia é solúvel em água e menos tóxica que a amônia
A urease catalisa a hidrólise de ureia em dióxido de carbono e amónia. Encontra-se principalmente em sementes, microrganismos e invertebrados. Nas plantas, a urease é um hexâmero – consiste em seis cadeias idênticas – e localiza-se no citoplasma. Em bactérias, é constituída por duas ou três subunidades diferentes. Para ser activada, a urease precisa ligar-se a dois iões níquel por subunidade.
uréia NH3 + CO2
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