Estrutura da hemoglobina em soluçao (artigo)

SLIDE 1
Este artigo foi publicado por Jeremy Tame (na revista Elsevier Science) em 1999 e o seu objectivo foi tentar perceber se a estrutura da hemoglobina apresentada pela cristalografia é a mesma que existe em solução.
Esta é a questão principal do artigo e é uma questão com bastante importância, porque o que nos interessa realmente saber é a estrutura da proteína em solução, pois é assim que ela se encontra na célula, e poder prever de alguma maneira o seu comportamento nas células do nosso corpo e em outros animais.
SLIDE 2
A hemoglobina é a proteína responsável pelo transporte de oxigénio dos pulmões para o sangue. Como sabemos, de cadeiras passadas, esta proteína possui 2 estados ditos principais – estado R (relaxado) e o estado T (tenso). Como podemos ver na imagem, a conformação T apresenta visivelmente menos espaço para a ligação de oxigénio. O oxigénio liga-se à Hb em ambos os estados mas o estado R possui uma maior afinidade para com o oxigénio e, por essa razão, o estado T é o preferido para a desoxi-hemoglobina, ou seja, na ausência de oxigénio.
A ligação de oxigénio à hemoglobina desencadeia uma mudança conformacional no estado T que culmina no estado R. Assim, a 1ª molécula de oxigénio que reage com a Hb liga-se com muito pouca afinidade a uma Hb no estado T mas, no entanto, a sua ligação leva a mudanças comunicadas à subunidade seguinte e quando a ultima (4ª) molécula de O2 se liga à ultima subunidade, a proteína já se encontra no estado R e essa ultima molécula vai-se ligar com muito mais afinidade.
A mesma proteína oscila entre estes estados porque se isso não acontecesse e uma Hb se ligasse a um O2 com alta afinidade, este não seria libertado nos tecidos e se, caso contrário, uma molécula se ligasse ao O2 com baixa afinidade também não conseguiria captá-la nos pulmões para a levar até aos tecidos onde é realmente necessária.
A hemoglobina é uma proteína alostérica (a ligação de um grupo ligante a um sitio influencia as propriedades de