enzimas

Estrutura[editar | editar código-fonte]

Centro ativo da anidrase carbônica (EC 4.2.1.1, código PDB: 1CA2, mostrando o íon metálico Zn+ (esfera cinza, no centro da imagem) ligado à cadeia polipeptídica através de três resíduos de histidina (a rosa). O substrato da enzima, íon carbonato (CO32-) liga-se ao íon de zinco (nesta imagem, é um íon OH-, molécula a vermelho e branco, que se encontra ligado ao zinco, e não o substrato).
Estruturalmente, as enzimas possuem todas as características das proteínas, tendo zonas da sua estrutura responsáveis pela catálise. A zona reativa da enzima é denominada centro ativo e é onde se liga o reagente (substrato) que vai ser transformado no produto. Podem existir também outras zonas da cadeia polipeptídica que são sensíveis à presença de determinadas espécies químicas, modulando a atividade da enzima. tais zonas são denominadas centros alostéricos e essa modulação de alosteria.

A manutenção da estrutura de uma enzima é de particular importância para a sua atividade: esta pode ser perdida se a enzima é colocada num meio em que fatores como o pH ou a temperatura não favoreçam a estabilidade estrutural da cadeia polipeptídica.

Algumas enzimas necessitam da presença de outras espécies químicas, genericamente denominadas cofatores, para efetuar a catálise. A natureza química dos cofatores é muito diversa: podem ser íons metálicos, como o Mg2+, o Zn+ ou o Fe2+, moléculas orgânicas, como o fosfato de piridoxal ou a coenzima A, e ainda moléculas orgânicas contendo metais, como o grupo hemo (uma porfirina contendo ferro) ou a vitamina B12 (5'-desoxiadenosilcobalamina).

Dois termos relacionados com cofatores que alguns autores tendem a deixar cair em desuso mas que são ainda frequentemente encontrados são:

coenzima: refere-se a cofatores complexos, que não são apenas íons metálicos; grupo prostético: cofator ligado de forma covalente à cadeia polipeptídica.
Mecanismo[editar | editar código-fonte]
As enzimas atuam diminuindo