enzimas

Enzimas
1. Enzimas: Proteínas especializadas na catalização de reações biológicas. São as unidades funcionais do catabolismo celular. Atuam diminuindo a energia necessária para a realização das reações químicas.
2. Classificação: local de atuação * endonucleases – atuam dentro da cél. * ectonucleases – enzimas digestivas. Classificação: composição química * simples: aa + lig. peptídicas * conjugadas: apoenzima (parte proteica) + radical (coenzima) = holoenzima.
3. Cofatores : São pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.
4. Características: Especificidade: uma determinada enzima cataliza apenas um tipo de reação ou um pequeno grupo de reações; Pontos de encaixe para os reagentes (substrato) – sítios. Chave – fechadura.
5. Reutilização: estimulam reações mas não fazem parte das reações. Ao final da reação estão intactas e podem ser reutilizadas. Reversibilidade : atuam nos dois sentidos da reação. A mesma enzima que froma uma substância também é responsável por sua quebra.
6. Ação prporcional: quanto maior a concentração de um substrato maior será a velocidade de ação de um enzima, até se alcançar a concentração ideal que faz a enzima atingir a velocidade máx. de atuação, que não mais aumentará, mesmo que aumente a concentração do substrato.
7. Inibidores: substâncias se ligam às enzimas deixando-as inativas. Na maioria dos casos a substância reage com o grupo funcional no sítio ativo bloqueando o local do substrato, deixando a enzima inativa. Inibição competitiva: Uma molécula apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima que se liga para realizar a catálise, ela poderá aceitar esta molécula no seu local de ligação, mas não pode levar ao processo catalítico, pois ocupando o sítio ativo do substrato correto. Portanto o inibidor compete