eletroforese da Hemoglobina

é uma técnica de separação de moléculas que envolve a migração de partícula sem um determinado gel durante a aplicação de de potencial. As moléculas são separadas de acordo com o seu tamanho, pois as de menor mas sairão migrar mais rapidamente que as de maior massa. Em alguns casos, o forma toda moléculas também influi, pois algumas terão maior facilidade para migrar pelo gel. A eletroforese normalmente é utilizada para separar proteínas e moléculas deDNA e RNA. Foi introduzida cientificamente em 1939 por A.Tiselius e A.E. Kabat com oobjetivo de separar partículas orgânicas. A utilização de eletroforese no uso da rotina laboratorial tem sido importante para determinar hemoglobinopatias e talassemias, auxílio diagnóstico para doenças específicas, por ex.: mieloma múltiplo, além de aplicação em lipidogramas, biologia molecular e enzimopatias. Técnicas mais sensíveis, como é o caso da focalização isoelétrica permitem a separação de frações com excelente resolução
A eletroforese de hemoglobina (Hb) é provavelmente o método laboratorial mais útil para separação e medição de hemoglobinas normais e algumas anormais. Por meio da eletroforese, são separados diferentes tipos de Hb formando uma série de bandas distintamente pigmentadas em um meio (acetato de celulose ou gel de amido). Os resultados são então comparados com aqueles de uma amostra normal.
As hemoglobinas A, A2, S e C são rotineiramente verificadas, porém o laboratório pode trocar o meio ou o seu pH para expandir a faixa deste teste

Este método, portanto separa proteínas segundo o seu pesomolecular. Se a proteína apresentar estrutura quaternária, suas subunidades serãodesnaturadas e dissociadas por SDS e a eletroforese determinara o peso molecular decada uma delas o emprego da eletroforese em gel, ao longo das diferentes etapas de um processo de purificação de proteínas, alem de permitir a sua separação, forneceinformações adicionais, tais como: o numero de proteínas presentes na preparação, oseu peso