Desnaturação da protéina
* Este experimento deve ser realizado de forma demonstrativa, no inicio da aula.
OBJETIVO: Verificar a desnaturação de uma proteína por solvente orgânico.
INTRODUÇÃO
Os seres vivos são constituídos por macromoléculas responsáveis pela maioria das funções vitais.
Uma delas é a proteína, nome derivado do grego protos que significa a “mais importante” ou “a primeira”. As proteínas, macromoléculas orgânicas, têm os α-aminoácidos como subunidades estruturais básicas os quais possuem um grupo amino e o radical R ligados ao primeiro átomo de carbono (α), em relação ao grupo ácido carboxílico. Os α-aminoácidos se diferenciam pela cadeia lateral e apresentam a estrutura geral:
R
│
H2N - Cα - COOH
│
H
Para formar proteínas, os aminoácidos se ligam através das chamadas ligações peptídicas, ligação dos grupos amino de um aminoácido e carboxila de outro, com eliminação de uma molécula de água.
As proteínas podem ter propriedades e atividades totalmente diferentes pelas diversas combinações e seqüências dos 20 aminoácidos existentes. Basta uma única mudança em qualquer dos aminoácidos de uma seqüência para se ter uma nova proteína.
Podemos descrever a estrutura da proteína em quatro níveis:
• Estrutura primária – seqüência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica.
• Estrutura secundária – refere-se à configuração espacial da cadeia polipeptídica, como ela se enrola ou forma camadas. A estrutura mais comum em proteínas animais é a hélice-α , uma forma helicoidal. Uma estrutura secundária alternativa é a folha pregueada β.
Muitasproteínas consistem de regiões de α-hélices e folhas pregueadas β alternadas.
• Estrutura terciária – especifica a forma na qual a α-hélice, a folha pregueada β e outras regiões estão dobradas.
• Estrutura quaternária – associação entre proteínas individuais para formar um arranjoespecífico.
A perda das estruturas secundária e terciária da proteína ou rompimento de ligações