cinética bioquímica

Introdução:
As enzimas são proteínas catalisadoras de reações químicas muito lentas, sendo assim, na presença de uma enzima catalisadora, a velocidade da reação aumenta e a energia utilizada é menor. Dessa maneira as enzimas favorecem o metabolismo anabólico e catabólico. (FONSECA, 2013)

A especialidade de uma enzima é determinada pelo seu tamanho e forma tridimensional, construindo assim regiões que possuem afinidade com os substratos (combinação chave-fechadura). Os fatores levados em conta para a atividade enzimática são: concentração enzimática, concentração de substrato, pH e temperatura. Sendo que cada enzima possui um pH ótimo para desempenhar de forma exemplar suas funções. Temperaturas muito baixas ou muito altas podem causar a inativação ou desnaturação da enzima. A velocidade da reação catalisada através das enzimas é estudada pela cinética enzimática, lembrando que a enzima não é consumida durante a reação química que ela catalisa (FONSECA, 2013), podendo por tanto fazer parte de inumeras reações.

A cinética enzimática é feita através de análises quantitativas dos fatores que influenciam atividade da enzima, determinando as constantes de afinidade do substrato e dos inibidores (Km e Ki), que determina a função enzimática no metabolismo. Sendo que quando estão em fase homogênea são enzimas em solução e em fase heterogênea são enzimas imobilizadas. A Reação catalisada por uma enzima usa a mesma quantidade de substrato e produz a mesma quantidade de produto que é utilizado por uma reação não catalisada, variando somente na sua velocidade de reação..
A reação que ocorre na inversão do açúcar, que é uma sacarose, sendo composto por moléculas de glicose e frutose. A reação que resulta nessa inversão provoca a quebra da sacarose em dois açúcares, formando a molécula: glicose e frutose, quando a reação ocorre com a adição de um ácido, acontece o que chamamos de açúcar invertido.
Onde recebe esse nome por causa de uma característica física da sacarose,