Cinetica

CINÉTICA ENZIMÁTICA
O modelo de Michaelis-Menten é útil para explicar a cinética das reações catalisadas por enzimas. Aqui, serão mostradas as etapas necessárias para se chegar à equação de Michaelis-Menten e para ver como são determinadas as constantes cinéticas de uma enzima. Tente responder as perguntas que aparecem em vermelho antes de continuar com o estudo.

O modelo de Michaelis-Menten considera que uma reação enzimática ocorre em dois passos:
ETAPA 1. Ligação de um substrato (S) a uma enzima (E), formando um complexo intermediário (ES)

Etapa 1 E + S k1 k2 ES k3 k4 E+ P

Etapa 2
ETAPA 2. Formação do produto (P) a partir do complexo ES, com recuperação da forma livre da enzima (E)

A reação do slide anterior está representada no equilíbrio:

E + S

k1 k2

ES

k3 k4

E+ P

onde k1, k2, k3 e k4 são as constantes de velocidade de cada etapa.

Nesse caso, a da reação (V), ou seja, a velocidade de formação do produto será:

V = k3[ES] – k4[E][P]

(eq. 1)

Porém, no estado inicial, podemos simplificar a reação:

E + S

k1 k2

ES

k3

E+ P

• Você saberia dizer por que não ocorre a reação 4 (k4)? • Qual seria a velocidade de reação neste caso?

E + S

k1 k2

ES

k3

E+ P

A reação 4 (k4) não ocorre nessa situação porque a quantidade de P é ainda muito pequena para estabelecer o equilíbrio.

A velocidade inicial de reação neste caso é dada por:

V0 = k3[ES]

(eq. 2)

ATENÇÃO: Como estão duas reações acopladas (o produto da primeria é substrato da segunda), na maioria das vezes, estas reações ocorrem fora do equilíbrio mesmo na Etapa 1 apesar das duas reações (de constantes k1 e k2) estarem acontecendo. Por isso, definimos o ESTADO ESTACIONÁRIO (a seguir).

Na análise cinética da reação catalisada por uma enzima, consideramos apenas o ESTADO ESTACIONÁRIO, que é aquele em que, apesar de estarem mudando as concentrações de S (diminuindo) e de P (aumentando), não há variação da concentração dos