Catálise enzimatica

Laboratório de Engenharia Química II: Processamento e Avaliação de Catalisadores

Catálise enzimática heterogênea

1. Introdução
Catálise Enzimática
Existem moléculas biológicas capazes de aumentar consideravelmente a velocidade de reações química, são catalisadores. Estas moléculas são genericamente denominadas “enzimas”, e são (na sua quase totalidade) proteínas. As enzimas não proteicas conhecidas são constituídas por RNA. As enzimas são altamente específicas: cada enzima apenas reage com um conjunto muito restrito de moléculas (os seus “substratos”). As enzimas não alteram o equilíbrio químico das reações catalisadas, apenas diminuem a sua energia de ativação.
O mecanismo mais simples para explicar a ação enzimática é o modelo de Michaelis-Menten:
E +S ↔ ES → E + P
Neste modelo a enzima (E) liga-se ao substrato (S) para formar um complexo enzima-substrato (ES). Este pode separar-se novamente em enzima e substrato livre ou transformar o substrato em produto (P). Como em qualquer reação elementar (uma reação que ocorre por simples colisão entre reagentes), a velocidade de cada passo será proporcional à concentração dos reagentes desse passo. Em cada caso, a constante de proporcionalidade será uma função da energia de ativação desse passo. Na maior parte das enzimas, verifica-se que o equilíbrio E +S ↔ ES se atinge muito rapidamente (em poucas dezenas de milissegundos). Uma vez atingido o equilíbrio, a concentração de ES mantém-se constante, uma vez dissociado um complexo ES em produto e enzima livre, esta se liga muito rapidamente a uma nova molécula de substrato, regenerando o complexo ES. Nestas condições, é óbvio que a velocidade de degradação de ES é igual à velocidade da sua formação.
As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo. Esta especificidade se deve à existência, na superfície