carboidratos

1. Metabolismo do Glicogênio.

A degradação e a síntese de glicogênio são efetuadas por vias distintas e, evidentemente, ativadas em condições metabólicas diferentes. Ademais, as regulações – hormonal e alostérica – destas vias são coordenadas, de modo que a estimulação de uma delas ocorre simultaneamente com a inibição da outra.

cAMP e Ca2+ estimulam a degradação e inibem a síntese do glicogênio muscular.
A glicogênio fosforilase, a enzima responsável pela glicogenólise, é um dímero e existe em duas formas: a forma B ( inativa ) e a forma A ( ativa ), Obtida por fosforização de forma B.
Esta enzima está sujeita a regulação alostérica e modificação covalente. A forma A, ativa, é insensível á regulação alostérica; a forma B, inativa, encontrada no músculo em repouso, é ativada alostericamente por AMP. A concentração deste nucleotidio eleva-se durante a contração muscular, quando o grande dispêndio energético converte ATP em ADP. As concentrações de ATP, ADP e AMP podem ser ajustadas através da reação catalisada pela nucleosídio monofosfato quinase.

ATP + AMP = 2 ADP
Á medida que aumenta a concentração de ADP, o equilíbrio desta reação favorece a formação de ATP adicional para manter a contratação e faz aumentar a concentração de AMP, resultando na ativação da forma B.
A ativação da glicogênio fosforilase pode também ser obtida através de modificação covalente. Esta modificação consiste na fosforilação de resíduos de serina da forma B ( inativa ) que se converte na forma A ( ativa ). Esta é a regulação mais importante e de resultados mais radicais, mas o conjunto das duas regulações converge todas as formas da glicogênio fosforilase para formas ativas.
A fosforização da forma B é catalisada por uma enzima complexa, a glicogênio fosforilase quinase. Nos músculos esqueléticos, esta enzima é composta por quatro cadeias polipeptídicas diferentes, com a composição ( a, b, y, 8 )4 e pode ser ativada por dois processos diferentes:
1. Quando as cadeias B